Podemos definirlo como una red compleja de filamentos que establece un almacén de soportes dentro de la célula. Además ayuda a fijar los orgánulos en un lugar y al transporte, anclándose a la membrana plasmática y distribuyéndose por todo el citoplasma.

Los microtúbulos, filamentos intermedios y microfilamentos o filamentos de actina forman parte del citoesqueleto.

1. Microtúbulos

1.1. Composición y estructura

Son estructuras compuestas por tubulina, y podemos encontrarlos saliendo del centrosoma, durante la interfase, en la división (huso mitótico), y en cilios y flagelos. La diferencia entre los primeros y los últimos son la estructura, que en interfase y división son estructuras dinámicas (dependiendo del estado variará), y en cilios y flagelos son estables.

La tubulina está formada por dos subunidades, alfa y beta, que forman un heterodímero, y que se van juntando para formar protofilamentos de forma de que el alfa esté en un extremo y el beta en el otro. El microtúbulo está formado por 13 protofilamentos. Que en cada extremo tengan alfa (extremo menos) y beta (extremo más), hace que el microtúbulo tenga polaridad.

El centro es hueco, pues está rodeado de estos 13 protofilamentos.

1.2. MTOC

Son los Centros de Organización de Microtúbulos. Hay varios tipos, pero el más importante, encontrado en células animales, es el centrosoma, formado por dos centriolos (dos microtúbulos pequeños) y tubulina gamma, que forma lugares de nucleación, con anillos por los que salen los microtúbulos, con el extremo menos en el lugar de nucleación y creciendo por el extremo más.

1.3. Ensamblaje

La tubulina es una GTPasa, lo que significa que rompe energía en forma de GTP. El dímero de tubulina que se encuentra en el citosol tiene GTP, y los heterodímeros se van uniendo para formar un protofilamento por el extremo más (beta). Al poco tiempo de unirse, el GTP pasa a GDP por la actividad GTPasa de la tubulina. Cuando esto ocurre, la compactación de los dímeros de tubulina no es tan fuerte como cuando hay GTP, por lo que es más fácil romperlos y despolimerizarse, saliendo los dímeros al citosol también por la parte beta. Una vez sale, se produce de nuevo el cambio, de GDP y GTP, y se vuelve a reiniciar el proceso.

Cuando se está dando el ensamblaje, habrá zonas con GDP y otras con GTP, llamado casquete GTP, que será la zona por donde van entrando las nuevas tubulinas.

Cuando queremos acortar y romper los microtúbulos, se dejan de añadir tubulinas y se deja que el GTP pase a GDP, y así se inicia la despolimerización. Sin embargo, no se destruirá entero, sino que se dejará el extremo menos (alfa) para que en el futuro sea más fácil formar nuevos crecimientos.

Los microtúbulos poseen inestabilidad dinámica: pueden organizarse, desorganizarse, organizarse… todo en un proceso dinámico, y dependerán del estado de la célula en función de lo que quiera transportarse. Este fenómeno consiste en su continua polimerización o despolimerización.

Cuando polimerizamos tendremos un casquete de GTP. Por alguna razón, se detiene este proceso y el casquete desaparece por su acción GTPasa, empezando el acortamiento del microtúbulo. Si se cambia de nuevo las condiciones, se añaden nuevas tubulinas con su casquete de GTP.

1.4. Proteínas asociadas a microtúbulos (MAPs):

Estas proteínas estabilizan el microtúbulo, impidiendo por ejemplo que el microtúbulo se desorganice para que así pueda formar el huso mitótico y que la célula se divida. Algunas proteínas son la MAP2 o la Tau. Estas están reguladas en su localización por fosforilación (fosforilasas) y desfosforilación (desfosforilasas).

Igual que hay proteínas que estabilizan, otras desestabilizan, pero no nos incumben actualmente.

1.5. Estructura de cilios y flagelos:

Son elongaciones, que se diferencian en el tamaño y la cantidad. Su estructura es muy parecida, con forma de rueda, compuesta por unos microtúbulos centrales y otros exteriores, con un cuerpo organizador llamado cuerpo basal, que son los microtúbulos centrales. Para moverse necesitan energía y proteínas motoras, por lo que dentro de los cilios y flagelos aparecen estas proteínas que rompen ATP para conseguir energía.

2. Proteínas motoras:

Sirven para transportar orgánulos y vesículas sobre el microtúbulo y para el movimiento de los cilios y flagelos. Dentro de este tipo podemos observar la familia de las kinesinas y de las dineinas. Cada proteína está formada por un dímero, que al unirse forman una estructura con una cabeza globular y una cola, que es en la que se diferencian ambas.

Las kinesinas se desplazan hacia el extremo más y las dineinas hacia el menos, aunque ambas necesitan energía en forma de ATP, que se encargan de romper las cabezas globulares.

Lo que tengan que transportar se une arriba, mientras que ellas se mueven por el microtúbulo.

3. Filamentos de actina:

Están formados por actina, que es un monómero, con polaridad, disponiéndose siempre de la misma manera, por lo que también tendremos un extremo menos y otro más, aunque no están en ningún lado, es decir, dependen de la forma en la que se coloca la actina, y que puede crecer y decrecer por ambos extremos, aunque siempre crece más lento por el extremo menos. La actina también tiene capacidad de romper un nucleótido, en este caso ATP, por lo que será actividad ATPasa.

Se dice que se va distribuyendo como un único filamento en forma de hélice, y otra gente que dice que se unen dos cadenas distintas en forma de hélice.

Los filamentos de actina están en las microvellosidades, en los haces contráctiles del músculo, en los lamelipodios y dilopodios (tipos de proyecciones de pies para moverse), y el anillo contráctil de la división en la citocinesis.

3.1. Polimerización y despolimerización:

La actina con ATP se une a un extremo, independientemente de que sea más o menos, compactándose, pero cuando pasa un tiempo y el ATP pasa a ADP, se vuelve menos compacto y por lo tanto puede despolimerizarse en el monómero con el ADP. Este monómero debe cambiarse por ATP para estar listo para formar otra cadena.

3.2. Proteínas asociadas a actina:

Hay algunas proteínas que se asocian a actina y la estabilizan, como la espectrina, mientras que otras recogen el monómero de actina para que estas no puedan polimerizar y formar el filamento, como la timosina.